Der Erreger des Rinderwahnsinns ist nach der Theorie des Nobelpreisträgers Stanley Prusiner ein Prion-Eiweiss. Prion bedeutet "proteinartiger infektiöser Partikel". Die "gesunde" und die "bösartige" Variante des Prion-Eiweisses haben dieselbe chemische Zusammensetzung. Sie unterscheiden sich nur in ihrer Faltung und räumlichen Struktur (siehe Bild). Aguzzi und sein Team entdeckten kürzlich den ersten körpereigenen Faktor, der "gesund" und "bösartig" unterscheiden kann. Das Blutgerinnungs-Eiweiss Plasminogen bindet selektiv nur die bösartige Form des Rinderwahnsinn-Erregers, nicht aber die "gesunde" Form. Diese Selektivität der Bindung stellt mehrere Anwendungsmöglichkeiten in Aussicht.

Basis für Test und Therapie

In der Medizin beispielsweise lässt sich ein Bluttest für die menschliche Variante des Rinderwahnsinns entwickeln. Werden alle Krankheitserreger herausgefischt, können mittels Plasminogen Blutprodukte gereinigt oder sogar Therapieansätze entwickelt werden. In der Grundlagenforschung könnte die Bindung an das beim Absterben von Nervenzellen beteiligte Plasminogen neue Erkenntnisse über Entstehung, Verlauf und Übertragung des Rinderwahnsinns ermöglichen. Nach wie vor ist nämlich auch die biologische Funktion der gesunden Form des Prion-Eiweisses nicht vollständig geklärt.

Vergleich der räumlichen Faltung verschiedener Prionproteine. Die Prionproteine von Rind (grün) und Mensch (rot), Rind und Maus (gelb), und Rind und Hamster (violett) sind paarweise überlagert. (Bild: Institut für Molekularbiologie und Biophysik der ETH Zürich) gross

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